Co to jest wiązanie dwusiarczkowe: tworzenie, rodzaje, funkcje

by

Wiązanie disiarczkowe jest głównie wiązaniem kowalencyjnym między resztami łańcucha bocznego w tym samym białku lub może być innym białkiem.

Oprócz wiązania peptydowego wiązanie dwusiarczkowe jest innym rodzajem wiązania kowalencyjnego, które występuje w cząsteczce białka. Wiązanie to powstaje w wyniku utlenienia grupy sulfyhydrylowej lub tiolowej (grupa SH) pochodzącej z reszty cysteiny (niezbędny aminokwas). Wiązanie dwusiarczkowe wyrażone jako RSSR1 i znany również jako obligacja SS.

W tym artykule „co to jest wiązanie dwusiarczkowe” krótko opisano różne fakty dotyczące wiązania dwusiarczkowego, takie jak procedura tworzenia, rodzaje i funkcje wiązania dwusiarczkowego.

Jak powstają wiązania dwusiarczkowe?

W tym punkcie opisano procedurę tworzenia wiązania dwusiarczkowego.

Wiązanie disiarczkowe jest jednym rodzajem wiązania kowalencyjnego, w którym w tworzeniu tego wiązania zaangażowane są dwie grupy tiolowe (grupa SH) wytworzone z dwóch reszt cysteinowych. S- anion pochodzący z jednej cysteiny działa jako nukleofil i atakuje drugą resztę łańcucha bocznego cysteiny z wiązania dwusiarczkowego.

Reakcja tworzenia wiązania dwusiarczkowego to:

R-SH + R1-SH + (1/2) O2  RSSR1 + H2O

Tworzenie wiązania disiarczkowego obejmuje przeniesienie dwóch elektronów, a przeniesienie to odbywa się od zredukowanej grupy sulfyhydrylowej (SH) reszty cysteiny do cystyny ​​(SS) w postaci utlenionej.

Aby dowiedzieć się więcej, śledź: Wiązanie peptydowe a wiązanie fosfodiestrowe: analiza porównawcza i fakty

Typ wiązania dwusiarczkowego

Wiązanie dwusiarczkowe to chemiczne wiązanie kowalencyjne obecne w trzeciorzędowej strukturze białka. Jest to jeden z ważnych rodzajów powiązań, takich jak wiązanie peptydowe, wiązanie wodorowe oddziaływanie mostków solnych obecne w białku.

Wiązanie dwusiarczkowe w białku

W przypadku wiązania peptydowego wiązanie dwusiarczkowe jest również bardzo istotnym wiązaniem w peptydach lub białkach. Jest to silniejsze wiązanie niż inne wiązania przyczyniające się do trzeciorzędowej struktury białka.

Dwusiarczek wiązanie występuje prawie we wszystkich typach białka zewnątrzkomórkowego (stosowanego w układach struktury komórkowej). Wiązanie to jest jednym z integralnych składników drugorzędowej i trzeciorzędowej struktury białka (wiązanie peptydowe jest budulcem struktury pierwszorzędowej).

Wiązanie dwusiarczkowe zwykle składa się z dwóch części, jedna jest częścią polarną lub hydrofilową, a druga jest częścią niepolarną lub hydrofobową. Spośród tych dwóch części, część hydrofobowa jest zorientowana na wewnętrzną powierzchnię białka, podczas gdy część hydrofilowa jest skierowana na zewnętrzną powierzchnię wiązania. Ta orientacja części polarnej lub hydrofilowej pomaga utworzyć połączenie między dwoma aminokwas pozostałość.

Średnia energia dysocjacji wiązania wiązania dwusiarczkowego wynosi około 50 kcal/mol, a długość wiązania SS wynosi prawie 2 angstorm. Wiązanie dwusiarczkowe jest bardzo mocnym i bardzo krótkim wiązaniem.

co to jest wiązanie dwusiarczkowe
Wiązanie dwusiarczkowe w białku.
Źródło zdjęcia: Wikimedia Commons

Aby dowiedzieć się więcej, śledź: 15 przykładów koordynacyjnych obligacji kowalencyjnych: szczegółowe informacje i fakty

Funkcja wiązania dwusiarczkowego

Funkcja z wiązanie dwusiarczkowe w określaniu struktury białka jest szeroko rozpowszechnione.

Głównym działaniem wiązania dwusiarczkowego jest stabilizacja struktury 3D białka i wykazanie fizjologicznie odpowiedniej procedury redoks. Wiązanie dwusiarczkowe jest istotną częścią fałdowania i stabilności białka. Trzeciorzędowa struktura białka jest stabilizowana przez oddziaływanie dwusiarczkowe.

Wiązanie dwusiarczkowe reguluje podstawowy proces biologiczny w żywym organizmie. Proces przeniesienia elektronu (dwa elektrony przechodzą z cysteiny do cystyny) jest przyspieszany przez enzymy, tirodoksynę. Maksymalnie dwusiarczek tworzy się wewnątrzcząsteczkowo, w niektórych szczególnych przypadkach to wiązanie może powstać między dwiema wicynalnymi resztami cysteiny i prowadzi jedyne naturalne wiązanie kowalencyjne w tworzeniu polipeptydu.

 Rozerwanie wiązania dwusiarczkowego w białku może spowodować załamanie się konformacji różnych procesów biologicznych, a brak prawidłowego tworzenia wiązania dwusiarczkowego może być przyczyną poważnych zaburzeń, ponieważ cząsteczki białka tworzą agregaty i powodują śmierć komórki.

Aby dowiedzieć się więcej, sprawdź: Czy HBr jest jonowy czy kowalencyjny: Dlaczego? Jak, charakterystyka i szczegółowe fakty

Czy wiązania dwusiarczkowe mogą zostać zerwane przez utlenianie?

Wiązanie dwusiarczkowe można zerwać w procesie utleniania – redukcji oraz przez dodanie środka utleniającego i redukującego. Najbardziej powszechnie stosowany środki redukujące aby zapobiec utlenianiu, jest wiązanie dwusiarczkowe β-merkaptoetanol znany jako BME i ditiotrytol (DTT).

Procedura oksydacyjno-redukcyjna w białku przebiega drogą in vitro i jest reakcją wymiany między tiolem a dwusiarczkiem. Wiązanie dwusiarczkowe jest zwykle tworzone przez utlenianie grupy tiolowej (SH) obecnej w

Wiązania dwusiarczkowe są łatwo utleniane przez różnego rodzaju utleniacze, a stałe szybkości są dość wysokie (105-107 M-1 S-1). Półproduktem, który powstaje w środowisku reakcyjnym są tiosulfiniany [RSS(=O)R.]. Ten związek pośredni ulega dalszemu utlenianiu i pod koniec utleniania następuje rozerwanie wiązania dwusiarczkowego.

Czy wiązanie dwusiarczkowe może zostać zerwane przez ciepło?

Wiązania dwusiarczkowego nie można zerwać przez zastosowanie energii cieplnej. Ciepło powoduje głównie denaturację białka (białka rozkładają się ze złożonej struktury).

Zerwanie wiązania dwusiarczkowego jest w zasadzie procesem nieodwracalnym. Zerwanie wiązania dwusiarczkowego powoduje denaturację białka w temperaturze topnienia (w której białko ulega denaturacji). Następuje to poprzez reakcję wymiany disiarczku na tiol.

W obecności MTS (metanotiosulfonianu) indukowane ciepło  reakcja wymiany od disiarczku do tiolu jest utrudnione, a odporność na ciepło białka ulega poprawie.

Energia cieplna zaburza wiązanie wodorowe i niepolarne oddziaływania hydrofobowe w białku. Zastosowanie ciepła zwiększa energię wewnętrzną oraz energię kinetyczną w cząsteczkach. W ten sposób cząsteczki zaczynają gwałtownie wibrować, a słabe wiązania obecne w grupie cząsteczek zostają zerwane.

Wiązanie dwusiarczkowe powstaje w wyniku oddziaływania hydrofobowego i hydrofilowego. W wyniku pochłaniania ciepła wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe zostają przerwane, w wyniku czego następuje zerwanie wiązania wodorowego.

Energia dysocjacji wiązania wiązania wodorowego wynosi około 12-30 kilodżuli/mol, a dla wiązania dwusiarczkowego prawie 251 KJ/mol. Zatem rozerwanie wiązania dwusiarczkowego nie następuje przy zastosowaniu normalnej energii cieplnej.

Białka kuliste zasadniczo istnieją w stanie równowagi między stanami złożonymi i niezwiniętymi. W normalnych warunkach preferowany jest stan złożony. Doprowadzenie energii cieplnej jest prawie równe temperaturze topnienia (Tm), białko zaczyna się rozwijać, czyli zachodzi denaturacja białka.

Aby dowiedzieć się więcej, przejdź przez: Wiązanie peptydowe a wiązanie dwusiarczkowe: analiza porównawcza i fakty

Czy wiązanie dwusiarczkowe może zostać zerwane przez wodę?

Bardzo dokładnie można przewidzieć, że wiązanie dwusiarczkowe nie może zostać zerwane przez wodę.

Wiązania dwusiarczkowe są bardzo silnymi chemicznymi wiązaniami kowalencyjnymi, a ich energia dysocjacji wiązania jest również dość wysoka w porównaniu z innymi podobnymi wiązaniami kowalencyjnymi. Daje stabilizację trzeciorzędowej struktury białka. Nie można zerwać wiązania dwusiarczkowego przez dodanie wody.

Jeżeli w reakcji z wiązaniem dwusiarczkowym bierze udział jakikolwiek alkaliczny roztwór wodny, jony wodorotlenkowe (OH-) atakuje wiązanie dwusiarczkowe i utworzy nowe wiązanie z jednym z atomów siarki z dwóch utworzonych wiązań dwusiarczkowych. W rezultacie wiązanie dwusiarczkowe zostanie rozerwane.

Powyższa reakcja jest znana jako hydroliza alkaliczna wiązania dwusiarczkowego.

Najczęściej zadawane pytania (FAQ)

Poniżej znajdują się odpowiedzi na niektóre często zadawane pytania dotyczące wiązania dwusiarczkowego.

Jak można zapobiec tworzeniu się wiązań dwusiarczkowych?

Odpowiedź: pH próbki powinno być niskie (pH 3-4 lub poniżej). Przy niskim pH grupy tiolowe (SH) ulegają protonowaniu i nie mogą brać udziału w reakcji tworzenia wiązania.

Jak wiązania disiarczkowe wpływają na stabilność białka?

Odpowiedź: Wiązania dwusiarczkowe zmniejszają entropię w cząsteczce białka w stanie zdenaturowanym.

Czy wiązania dwusiarczkowe tworzą się spontanicznie?

Odpowiedź: Tak, wiązania dwusiarczkowe mogą powstawać w procesie spontanicznym pod wpływem tlenu cząsteczkowego.

Przeczytaj także: