Enzymy to „gnomy” każdego procesu komórkowego. Enzymy to funkcjonalne cząsteczki białka. Te biocząsteczki wspomagają różne reakcje metaboliczne i uczestniczą zarówno w procesach anabolizmu, jak i katabolizmu. Zwiększają szybkość reakcji i dają fizjologicznie istotne produkty.
- dehydrogenaza
- Oksydazy
- Reduktaza
- Peroksydaza
- Oksygenaza
- metylotransferaza
- Acylotransferaza
- glikozylotransferaza
- Transaminaza
- Fosfotransferaza
- Transferaza siarkowa
- Nukleaza
- Glikozylaza
- Peptydaza
- liaza
- izomeraza
- epimeraza
- racemasa
- Mutaza
- Ligaza
- Kinaza
- Dekarboksylaza
dehydrogenaza
Dehydrogenaza jest rodzajem enzymu oksydoreduktazy. Katalizuje utlenianie substratu poprzez redukcję akceptora elektronów, takiego jak NAD+ lub NADP++ lub FAD lub dowolny koenzym flawiny. Enzym ten ułatwia usuwanie wodoru do akceptora elektronów wraz z uwolnieniem protonu lub przeniesienie dwóch atomów wodoru.
Przykłady- dehydrogenazy aldehydowe, dehydrogenaza pirogronianowa, dehydrogenaza bursztynianowa
Oksydaza
To zdjęcie enzym przyspiesza utlenianie, przenosząc wodór z podłoża do akceptora, czyli tlenu. Ułatwia utlenianie wiązań CN i CO, które są redukowane do nadtlenku wodoru. Przykłady – oksydaza ksantynowa, oksydaza cytochromu P450, oksydaza polifenolowa.
Reduktaza
Enzym ten katalizuje nieodwracalną reakcję redukcji. Działa również jak enzym dehydrogenazy. Przykład – reduktaza azotanowa. Jest ważnym enzymem przyswajania azotu.
Peroksydaza
Enzym ten należy również do grupy oksydoreduktaz. Ułatwia utlenianie podłoża poprzez zaangażowanie nadtlenku wodoru oraz uwalnia cząsteczki wody i tlenu. Większość z nich zawiera białko hemu żelazowego w miejscu katalitycznym. Enzymy te działają głównie jako przeciwutleniacze. Przykład – peroksydaza manganowa, peroksydaza glutationowa.
Oksygenaza
Enzym ten katalizuje reakcję utleniania. W tej reakcji utleniania substrat jest utleniany przez atom tlenu, który jest otrzymywany z tlenu cząsteczkowego. Przykład – pirolaza tryptofanu, tyrozynaza.
metylotransferaza
Ta grupa obejmuje enzymy, które przenoszą grupy metylowe z S-adenozylometioniny (SAM) na substraty. Na przykład – metylotransferazy DNA przenoszą grupy metylowe na cytozyny.
Acylotransferaza
Enzym ten katalizuje przeniesienie grupy acylowej. Przykład – acylotransferazy karnityny.
glikozylotransferaza
To zdjęcie enzym ułatwia przenoszenie cząsteczek sacharydowych na białko pozostałości głównie tyrozyny, seryny lub treoniny. To są transbłonowe białka przylegające do błon aparatu Golgiego.
Transaminaza
Enzym ten katalizuje reakcję wymiany między grupą aminową a grupą alfa-keto. Do swojej reakcji wymaga koenzymu fosforanu pirydoksalu.
Fosfotransferaza
Enzym ten odpowiada za odwracalną reakcję fosforylacji (dodanie grupy fosforanowej). Przenosi grupę fosforylową do grup hydroksylowych, karboksylowych i nitrazowych. Fosforylowane aminokwasy to seryna, tyrozyna i treonina.
Enzym fosforylazy katalizuje dodanie nieorganicznej grupy fosforanowej do substratu.
Transferaza siarkowa
Te enzymy transferazy biorą udział w przenoszeniu grup zawierających siarkę. Przykład – transferaza tiosiarczanowa jest enzymem mitochondrialnym który przekształca cyjanek w tiocyjanian. Substratami tego enzymu są cyjanek i tiosiarczan, a produktami siarczyn i tiocyjanian.
Nukleaza
Enzym ten jest zdolny do rozcinania wiązań fosfodiestrowych obecnych w nukleotydach. Tworzy pojedyncze cięcie lub podwójne cięcie. W zależności od miejsca rozszczepienia można go podzielić na endo i egzonukleazę. Enzymy te są szeroko stosowane w biotechnologii.
Glikozylaza
To jest rodzaj hydrolazy enzym biorący udział w hydrolizie wiązań glikozydowych obecnych między ugrupowaniami glikozylowymi. Może być dwojakiego rodzaju w zależności od miejsca działania, tj. O- lub S-glikozydy lub N-glikozydy.
Peptydaza
Peptydaza lub proteaza ulega proteolizie, rozbijając wiązania peptydowe obecne w łańcuchach polipeptydowych, w wyniku czego powstają mniejsze polipeptydy lub aminokwasy. Może to być siedem typów, takich jak proteazy serynowe, proteazy cysteinowe, proteazy treoninowe, proteazy asparaginowe, proteazy glutaminowe, metaloproteazy i liazy peptydów asparaginowych.
liaza
Lyazy ułatwiają reakcję eliminacji lub podstawienia wraz z utlenianiem. Rozcina wiązania CO, CC, CN, CS i PO. Przeważnie te enzymy występują w postaci błony obwodowej białka lub jako transbłonowy białka
izomeraza
Ułatwia wewnątrzcząsteczkowe zmiany strukturalne lub geometryczne jednego izomeru w inny izomer. Cząsteczki nazywane są izomerami strukturalnymi lub stereoizomerami.
epimeraza
Ten enzym jest rodzajem enzymu izomerazy. Katalizuje inwersję stereochemiczną wokół asymetrycznego węgiel w podłożu zawierającym więcej niż jedno centrum asymetrii. Takie cząsteczki nazywane są epimerami. Epimer to para diastereoizomerów.
racemasa
W przeciwieństwie do tego racemasy ułatwiają inwersję wokół asymetrycznego węgla w substracie z jednym środkiem asymetrii. Przykład – epimeraza metylomalonylo-CoA.
Mutaza
Jest to rodzaj enzymu izomerazy, który przyspiesza interkonwersję. W tej reakcji grupy funkcyjne są przesuwane z jednej pozycji do drugiej. Przykład – mutaza bisfosfoglicerynianowa, mutaza fosfoglicerynianowa.
Ligaza
Enzym ten pomaga łączyć cząsteczki lub duże ugrupowania poprzez tworzenie nowych wiązań. Najpopularniejszy przykładem jest ligaza DNA. Liguje różne wiązania, takie jak CO, CS, CN, CC, a także wiązania metaliczne azotu. Pozostają one jako białka obwodowe lub transbłonowe.
Kinaza
Jest to rodzaj enzymu fosfotransferazy, w którym przenosi grupę fosforylową z ATP na substrat.
Dekarboksylaza
Enzym ten odpowiada za dodanie lub usunięcie grupy karboksylowej. Przykładami są dekarboksylaza glutaminianowa, dekarboksylaza histydynowa, dekarboksylaza ornityny, karboksylaza fosfoenolopirogronianowa i dekarboksylaza pirogronianowa.
Co to jest enzym białkowy?
Szlaki metaboliczne zależą wyłącznie od tych enzymów białkowych.
Enzymy to cząsteczki białkowe. Te biocząsteczki przyspieszają szybkość reakcji, minimalizując pośrednią energię aktywacji. Większość enzymów występuje w postaci białek błon obwodowych lub białek transbłonowych. Enzymy często wymagają koenzymu lub kofaktora dla ich aktywności katalitycznej.
Koenzym to mała cząsteczka organiczna ułatwia przenoszenie atomów takich jak NAD, NADPH, FAD, FMN, flawina i ATP. Enzymy te można ogólnie podzielić na sześć grup. (i) oksydoreduktaza (ii) transferaza (iii) hydrolazy (iv) liazy (v) izomerazy i (vi) ligazy
Struktura enzymu białkowego
W większości są to białka globularne.
Enzymy zawierają liniowe łańcuchy aminokwasów z wiązaniami dwusiarczkowymi, które dają początek trójwymiarowej, struktura kulista. Enzym wielkość waha się od kilku reszt aminokwasowych do ponad 2500 reszt. Jednak mniejsza część tej kulistej struktury jest zaangażowana w aktywność katalityczną.
Tam są miejsca wiązania To jest specyficzny do konkretny substrat, kofaktor lub koenzym. Miejsca katalityczne i wiążące razem tworzą aktywne strony enzymu.
Wnioski
Enzymy to białka globularne obecne w komórkach jako białka błonowe obwodowe lub białka transbłonowe. Wraz z różnymi koenzymami i kofaktorami, które ułatwiają różne reakcje biochemiczne, takie jak reakcje utleniania i redukcji, eliminacja, substytucja i reakcje inwersji.
Przeczytaj także:
- Przykłady roślin jednokomórkowych
- Czy grzyby mają enzymy
- Synteza Atp w oddychaniu tlenowym
- Przykład genomu
- Etapy oddychania tlenowego
- Są organellami lizosomów
- Czy komórki zwierzęce mają wici
- Jest hamowany przez enzymy
- Tworzenie ściany komórkowej bakterii
- Schemat transkrypcji DNA
Jestem doktorantem CSIR-CIMAP, Lucknow. Zajmuję się metabolomiką roślin i naukami o środowisku. Ukończyłem studia podyplomowe na Uniwersytecie w Kalkucie ze specjalizacją w biologii molekularnej roślin i nanotechnologii. Jestem zagorzałym czytelnikiem i nieustannie rozwijam koncepcje w każdej niszy nauk biologicznych. Publikowałem artykuły naukowe w recenzowanych czasopismach Elsevier i Springer. Oprócz zainteresowań akademickich moją pasją są także rzeczy twórcze, takie jak fotografia i nauka nowych języków.
Połączmy się przez Linkedin