Enzymy proteaz są obecne wszechobecnie i odgrywają kluczową rolę we wszystkich procesach fizjologicznych. Spośród trzech enzymów przemysłowych proteaza jest głównym. Proteazy są również znane jako peptydazy lub enzymy proteolityczne, które biorą udział w katabolizmie białek. W tym artykule omówiono niektóre przykłady enzymów proteazy.
Niektóre przykłady enzymów proteazy pochodzenia roślinnego
Enzymy proteazy obecne u zwierząt
Przykłady enzymów proteazy na bazie drobnoustrojów
Papaina
Pozyskiwany jest z papai. Enzym ten jest używany jako zmiękczacz mięsa, środek do czyszczenia protez.
Karykańska
Jest również pozyskiwany z papai. Enzymy te są szeroko stosowane w przetwórstwie żywności bezglutenowej.
Bromelaina
Pozyskiwany jest z ananasa. Enzym ten odgrywa ważną rolę jako środek przeciwzapalny i przeciwnowotworowy.
Ficina
Ten enzym jest izolowany z ryc. Jest szeroko stosowany w przemyśle farmaceutycznym.
Aktynidyna
Jest naturalnie obecny w różnych owocach, takich jak kiwi, banan, mango i ananas. Stosowany jest głównie jako dodatek do diety.
Zingipaina
Pochodzi z imbiru. Enzymy te działają jako środki antyproliferacyjne.
Kukumizyna
Przeważnie te enzymy pozyskiwane są z melona piżmowego. Biorą one udział w hydrolizie białek.
Orjasin
Uzyskuje się go z ryżu i bierze udział w krzepnięciu mleka.
Fitepsyna
Uzyskuje się to z jęczmienia. Podobnie jak oryasin jest również stosowany w krzepnięciu mleka.
Neprozyna
Ten enzym proteazy pochodzi z Nepenthes (tropikalna roślina dzban). Ten roślinny enzym jest szeroko stosowany jako środek proteolityczny w spektrometrii masowej i mapowaniu histonów.
Trypsyna
Są one obecne w jelicie cienkim, pomagają w trawieniu białek
Chymotrypsyna
Jest to enzym proteolityczny wytwarzany przez trzustkę, który jest używany w jelicie cienkim
Elastaza
Jest obecny w trzustce, co pomaga w rozkładaniu białek i tłuszczów.
Kolagenaza
Pomaga w rozbiciu wiązań peptydowych obecnych w kolagenie.
Pepsin
Ta endopeptydaza jest obecna w żołądku i wspomaga trawienie.
Renina
Jest wydzielany z przykłębuszkowych komórek nerkowych i pomaga kontrolować ciśnienie krwi.
Trombina
Jest to rodzaj proteazy serynowej, która działa jako prokoagulant i antykoagulant.
Plazmina
Jest to kolejny przykład proteazy serynowej działającej w mechanizmie fibrynolitycznym.
alkalaza
Odizolowany od Bacillus licheniformis i szeroko stosowany w przemyśle detergentów.
Sawinaza
Jest izolowany od Alkalofilna Bacillus sp.. Znajduje zastosowanie w przemyśle detergentowym i tekstylnym.
Neutraza
Pozyskuje się go z Bacillus amyloliquefa-ciens.
Nowozym 3403
Uzyskuje się to z Bacillus licheniformis i zasadniczo stosowany jako środek do czyszczenia protez dentystycznych.
Nowozym 4551
Ten enzym proteazy jest izolowany z Bacillus licheniformis i stosowane głównie w przemyśle skórzanym.
Struktura enzymu proteazy
proteazy enzym pokazuje substrat i specyfikę produktu. W ten sposób enzymy te biorą udział w wysoce regulowanej kaskadzie procesów komórkowych.
Enzym proteazy składa się z pojedynczego łańcucha polipeptydowego. Łańcuch polipeptydowy składa się z 250 reszt aminokwasowych bez żadnych grup sulfhydrylowych.
W zależności od zakresu pH, enzym proteazy może być trzech typów
Kwaśny
Działa w 3.8-5.6 pH; stosowany jako przyprawa w sosie sojowym, środek klarujący w piwie i sokach owocowych; produkowane głównie przez gatunki grzybów kropidło czarne, i Aspergillus oryzae tajemnica zewnątrzkomórkowe proteazy kwasowe znany jako Opepsins Aspergilla. Inni członkowie grzybów wytwarzają kwaśne proteazy to Penicillium, ryzopus, i mucor.
Neutralny
Połączenia pH tego enzymu proteazy waha się od 5-8; stosowany w przemyśle piwowarskim; otrzymane z Bacillus.
Alkaliczny
Optymalne pH proteazy alkalicznej wynosi od 9 do 11; stosowany w przemyśle detergentowym i skórzanym; zsyntetyzowany przez Bakcyl, grzybyi inne gatunki bakterii. Streptomyces sp. wytwarza rodzaj proteazy alkalicznej o działaniu keratynolitycznym.
Proteazy można dalej podzielić na dwie grupy w zależności od miejsca cięcia.
Egzopeptydazy
Zwykle hydrolizuje końce polipeptydu. W oparciu o końce polipeptydu, tj. C lub N-koniec jest znany jako karboksy i aminopeptydazy odpowiednio. Karboksypeptydazy zazwyczaj hydrolizują C-końcowy koniec polipeptydu, uwalniając pojedynczy aminokwas lub dipeptyd, podczas gdy aminopeptydazy działają na N-końcowym końcu dając dipeptyd lub tripeptyd.
Endopeptydazy
Miejscem aktywnym tych enzymów są wewnętrzne regiony łańcucha polipeptydowego. W zależności od miejsca katalitycznego i mechanizmu można je podzielić na proteazę serynową, proteazę cysteinową, proteazę asparaginową i metaloproteazę.
Proteazy serynowe są oznaczone obecnością seryny w miejscu hydrolizy. Mają one niską masę cząsteczkową i pozostają aktywne przy pH od obojętnego do zasadowego. Przykład- trypsyna, chymotrypsyna
Proteaza kwasu asparaginowego znana również jako proteaza kwasowa składa się z asparaginianów w miejscu aktywnym. Są aktywne w kwaśnym pH. Pepsyny, katepsyny i reniny to proteazy kwasu asparaginowego obecne w organizmach eukariotycznych.
Proteazy cysteinowe składają się z cysteiny i histydyny w katalitycznej triadzie lub diadzie. Są one aktywne w obecności środków redukujących, takich jak HCN lub cysteina. Przykład – pepsynogen, papaina.
metaloproteaza to rodzaj enzym proteazy który wymaga jonów metali dwuwartościowych do swojej aktywności katalitycznej. Niektóre wymagają cynku, a inne kobaltu.
Co to jest enzym proteazy?
Aby utrzymać wzrost i rozwój każdego zwierzę szereg enzymów odgrywają znaczącą rolę, wśród których enzymy proteaz pełnią role regulacyjne we wszystkich procesach komórkowych.
Wiązanie peptydowe, które tworzy łańcuch polipeptydowy, jest hydrolizowane przez te proteazy enzymy i powoduje rozkład białka na mniejsze polipeptydy i aminokwasy. Są one syntetyzowane przez zwierzęta, rośliny, grzyby, a także bakterie. Rozszczepiają się i tworzą mniejsze cząsteczki lub dają początek nowszym produktom białkowym.
Przeczytaj także:
- Przykłady gatunków rodzimych
- Enzymy replikujące DNA
- Znaczenie metabolizmu puryn w fizjologii człowieka
- Ściana komórkowa i wakuole
- Enzymy i fotosynteza
- Różne rodzaje pcr
- Przykład enzymu zewnątrzkomórkowego
- Czy chromosom jest allelem
- Przykłady cech poligenicznych
- Funkcja białka włóknistego
Jestem doktorantem CSIR-CIMAP, Lucknow. Zajmuję się metabolomiką roślin i naukami o środowisku. Ukończyłem studia podyplomowe na Uniwersytecie w Kalkucie ze specjalizacją w biologii molekularnej roślin i nanotechnologii. Jestem zagorzałym czytelnikiem i nieustannie rozwijam koncepcje w każdej niszy nauk biologicznych. Publikowałem artykuły naukowe w recenzowanych czasopismach Elsevier i Springer. Oprócz zainteresowań akademickich moją pasją są także rzeczy twórcze, takie jak fotografia i nauka nowych języków.
Połączmy się przez Linkedin