Peptide Bond Structure: wiązanie, rezonans, kształt, 4 rodzaje struktury i szczegółowy fakt

W tym artykule omówimy, co to jest wiązanie peptydowe, strukturę wiązania peptydowego, syntezę i szczegółowe fakty.

Zanim zaczniemy od wiązania peptydowego, najpierw wiemy, że wiązanie peptydowe to nic innego jak połączenie dwóch lub więcej aminokwasów. Koniec N jednego aminokwasu łączy się z końcem C innego aminokwasu i tworzy wiązanie peptydowe. To wiązanie peptydowe może tworzyć strukturę białkową.

Jeśli aminokwas zawiera jakąkolwiek grupę aromatyczną, to mogą tworzyć trzeciorzędową strukturę białka. W skrócie wiązania peptydowe to nic innego jak polimer aminokwasów połączony z aminokwasami wiązaniem amidowym z utratą wody.

Formuła wiązania peptydowego

Jeśli weźmiemy pod uwagę strukturę wiązania peptydowego, możemy łatwo znaleźć wzór wiązania peptydowego. Wzór wiązania peptydowego to R₁-CONH-R₂. Gdzie -CONH- jest wiązaniem amidowym, a R₁ i R₂ są łańcuchem bocznym dwóch różnych aminokwasów.

Struktura wiązania peptydowego

Struktura wiązania peptydowego jest sztywna, planerowa i trans. Wykazuje charakter częściowego wiązania podwójnego ze względu na efekt rezonansowy między N amidu i O grupy karboksylowej.

Tutaj wodór z grupy amidowej i O z grupy karboksylowej leżą względem siebie trans.

Synteza wiązania peptydowego

Istnieje pięć kroków do syntezy wiązania peptydowego, są one wymienione poniżej

• N-ochrona N-końcowego aminokwasu
• C-ochrona aminokwasu C-końcowego
• Aktywacja grupy -COOH N-zabezpieczonego aminokwasu N-końcowego
• Tworzenie wiązań amidowych
• Odbezpieczenie

N-ochrona N-końcowego aminokwasu (alaniny) przy użyciu funkcji tboc

W wiązaniu peptydowym ustrukturyzuj samotną parę over N jest atakowany na węglu karbonylowym funkcyjności tboc i otrzymuje chronioną grupę aminową, więc nie może dalej reagować z innym odczynnikiem.

C-ochrona C-końcowego aminokwasu (glicyny) przez etanol w obecności kwasu

W obecności mocnego kwasu i etanolu grupa kwasowa przekształca się w ester, jest to prosta reakcja estryfikacji. Tak więc ta grupa karboksylowa została zabezpieczona lub zablokowana i nie zakłócała ​​żadnej dalszej reakcji.

Aktywacja grupy -COOH N-zabezpieczonego aminokwasu N-końcowego

 As Kwas karboksylowy jest mniej reaktywny ze względu na obecność grupy karboksylowej, więc musiał zostać aktywowany, aby mógł uczestniczyć w pożądanej reakcji.

Potrzebujemy więc środka aktywującego, który może aktywować grupę karboksylową.

Używamy tutaj karbodiimidu dicykloheksylu do aktywacji grupy karboksylowej poprzez przekształcenie jej w amid. Amid ma większą reaktywność niż grupa karboksylowa.

Wolna para nad O w grupie karboksylowej zaatakowała centrum węglowe w DCC i grupę karboksylową przekształconą w grupę amidową.

Tworzenie wiązania amidowego/tworzenie wiązania peptydowego

Teraz nadszedł czas na utworzenie wiązania peptydowego poprzez utratę wody pomiędzy aminokwasami N-chronionymi i C-chronionymi aminokwasami.

Odbezpieczenie

Teraz nadszedł czas na odbezpieczenie N-końca i C-końca aminokwasów, aby uzyskać oryginalne wiązanie peptydowe.

Funkcjonalność Tboc można usunąć w łagodnym stanie podstawowym lub przy użyciu TFA/CH₂Cl₂ i część estrowa usunięta w stanie podstawowym.

Nazwa wiązania peptydowego jest zgodna z pierwszymi 3 literami każdego aminokwasu, a imię zaczyna się od aminokwasu, którego N-koniec jest chroniony.

Struktura rezonansowa wiązania peptydowego

Tak, istnieje możliwa struktura rezonansowa w strukturze wiązania peptydowego. Ponieważ struktura wiązania peptydowego jest planerem, wszystkie cząsteczki mają leżeć w tej samej płaszczyźnie a rezonans występuje w grupie amidowej pomiędzy atomami C=O i N, które są przyłączone do tego C.

Czy podczas transkrypcji powstaje struktura wiązania peptydowego?

W strukturze wiązania peptydowego czynnik transkrypcyjny rozpoznaje pewien region DNA, który kontroluje kod genetyczny w RNA. Białko DNA może tworzyć się przez palce ZN, a te palce Zn zawierają donor cysteiny-S i donor histydyny-N. W końcu tworzą α -helisę. Cysteina i histydyna są aminokwasami i mogą tworzyć wiązania peptydowe podczas transkrypcji.

Charakterystyczna pozostałość palców Zn to

-(Tyr, Phe)-X-Cys-X_2-4 -Cys-X₃-Fe-X₅-Leu-X₂-Jego-X_3-5 -Jego-

Gdzie X to aminokwasy zmienne. Zn jest szczególnie odpowiedni do wiązania białka w określonym potwierdzeniu według serii Irvinga-Williama, dzięki czemu tworzy stabilny kompleks poprzez donory S i N. Jest to białko nieaktywne redoks, dzięki czemu może uniknąć oksydacyjnego uszkodzenia DNA.

Struktura wiązania dwusiarczkowego peptydu

Wiele białek, peptydów i enzymów wyewoluowało kilka mechanizmów obronnych, zapobiegających ich denaturacji lub degradacji. Jedną z technik ochronnych jest wiązanie dwusiarczkowe. Wiązanie dwusiarczkowe zwiększa stabilność termodynamiczną peptydu oraz białka. Wiązanie dwusiarczkowe może uratować wiązanie peptydowe od wysokiej temperatury, bardzo kwaśnego lub zasadowego pH oraz wysokiego stężenia rozpuszczalników organicznych poprzez wydłużenie okresu półtrwania peptydu.

Ogólnie rzecz biorąc, wiązania disiarczkowe stabilizują odpowiednio sfałdowane białka i destabilizują denaturant.

W peptydach utworzonych z aminokwasu Cysteiny widać głównie wiązanie dwusiarczkowe. Istnieją dwa mechanizmy tworzenia wiązań dwusiarczkowych, jeden to chemia wymiany tiol/siarczek, a drugi to kinetyka i termodynamika fałdowania oksydacyjnego.

W 1^st zostanie przeprowadzona reaktywność krokowa tiolanu cysteiny, a następnie mieszany dwusiarczek zostanie rozbity przez atak nukleofilowy z 2^nd tiolan białka. Jako tiol usunięty jako grupa opuszczająca przez tiolian cysteiny.

Struktura wiązania peptydowego w białku

Istnieją głównie cztery rodzaje struktur białkowych

• Podstawowy – Montaż
• Wtórnie składane
• Pakowanie trzeciorzędne
• Interakcja czwartorzędowa

Podstawowa struktura

Zgromadzenie występuje w rybosomie dla struktury pierwotnej. Struktura pierwotna biorąca udział w odwodnieniu syntezy białek i polimeryzacji przyłączonych aminokwasów do tRNA:

NH₃⁺ – {A + B à AB + H₂O}_n -GRUCHAĆ^-

Powyższy proces jest termodynamicznie niekorzystny, ponieważ zmiana energii tj. DE = +10kJ/mol, a więc zmiana energii swobodnej Gibba będzie dodatnia. Podstawowa struktura jest liniowa, uporządkowana i jednowymiarowa. Ma specjalną sekwencję aminokwasów, które są w pewnej kolejności. Zgodnie z konwencją nazwa struktury podstawowej jest zapisywana od Koniec zacisku N do zacisku C koniec.

W przypadku struktury pierwszorzędowej idealnie liniowy polimer aminokwasowy jest bezużyteczny, ponieważ funkcja aminokwasu liniowego jest pusta i niekorzystna energetycznie.

Struktura drugorzędna

W Strukturze drugorzędowej białko ulega fałdowaniu. W cytozolu zachodzi proces fałdowania. Drugorzędowa struktura białka bierze udział w przestrzennej interakcji między aminokwasami. Struktura drugorzędowa może, ale nie musi obejmować białek opiekuńczych, ale proces nie jest termodynamicznie korzystna wartość zmiany energii jest bardzo niska.

Struktura białka wtórnego jest nieliniowa i trójwymiarowa. Czynnikami stabilizacji białka wtórnego są wiązania wodorowe, siła elektrostatyczna i przyciąganie van der Waala.

Wyznaczanie struktury wtórnej

Cewka losowa (stan rozłożony)

dodatnia przy 212 nm (π->π*)

ujemny przy 195 nm (n->π*)

 b -Arkusz

ujemny przy 218 nm (π->π*)

dodatni przy 196 nm (n->π*)

 a-helisa

dodatni (π->π*)_prostopadły przy 192 nm

ujemny (π->π*)_równolegle przy 209 nm

ujemna przy 222 nm jest przesunięta ku czerwieni (n->π*)

Struktura trzeciorzędowa

Pakowanie białka następuje w cytozolu (~60% wody luzem, ~40% wody hydratacyjnej). Chaperony i białka błonowe promowały proces interakcji rozpuszczalnika i drugorzędowej struktury białka. Struktura trzeciorzędowa spada do stanów stopionych kulek. To jest zasadnicza część. Proces jest niekorzystny termodynamicznie, ponieważ całkowita entropia tej reakcji spada ze względu na efekt hydrofobowy. Następnie jest potrzebny do powstania struktury trzeciorzędowej.

Struktura trzeciorzędowego białka jest nieliniowa i trójwymiarowa jak struktura drugorzędowa. Czynnikiem stabilizacji struktury trzeciorzędowej jest wiązanie wodorowe, upakowanie hydrofobowe, a czasem nawet wiązania kowalencyjne, takie jak tworzenie wiązań dwusiarczkowych. Kulisty polimer aminokwasów jest sfałdowany, a jego funkcja jest katalityczna i jest energetycznie korzystnym Procesem.

Struktura czwartorzędowa

 Interakcja zachodzi w cytozolu, który jest bardzo zbliżony do innych zwiniętych i ułożonych białek pakujących, dzięki czemu interakcja może być wystarczająco silna. Proces interakcji w strukturze czwartorzędowej jest promowany przez białka opiekuńcze, białka błonowe oraz elementy cytozolowe i zewnątrzkomórkowe. DE procesu maleje. Tutaj następuje desolwatacja, która powoduje zmniejszenie powierzchni.

Białko kuliste jest przykładem struktury czwartorzędowej, np. hemoglobiny.

Struktura czwartorzędowa jest w dużej mierze zaangażowana w rolę katalityczną. Struktura czwartorzędowa to także białka włókniste, np. kolagen, które odgrywają ważną rolę w określaniu struktury. W ten sposób powstaje struktura ćwiartkowa. Struktura czwartorzędowa jest nieliniowa, trójwymiarowa. Jest również zaangażowany w globalne i między różnymi polimerami aminokwasów w różnych sekwencjach aminokwasów. Wiązanie wodorowe, wiązanie kowalencyjne, upakowanie hydrofobowe i ekspozycja hydrofilowa ustabilizowały strukturę czwartorzędową.

FAQ

Dlaczego wiązanie peptydowe nie jest zaangażowane w strukturę trzeciorzędową?

 W rzeczywistości struktura trzeciorzędowego białka powstaje w wyniku interakcji grupy R aminokwasów.

Te oddziaływania grup alkilowych mogą obejmować wiązania wodorowe, wiązania jonowe, oddziaływania dipol-dipol, siły dyspersyjne Londona, oddziaływania van der Waala, a przez pewien czas mogą być również wiązaniami dwusiarczkowymi. Ponadto czasami występują oddziaływania hydrofobowe, które występują w aminokwasach, które są niepolarne. Tak więc nie ma możliwości tworzenia wiązania amidowego lub tworzenia wiązania peptydowego w strukturze trzeciorzędowej.

Dlaczego wiązanie peptydowe jest częściowym wiązaniem podwójnym?

Ze względu na rezonans pomiędzy C=O i CN grupy amidowej, następuje delokalizacja elektronu i powstanie częściowe wiązanie C=N. Dzieje się tak tylko wtedy, gdy aminokwasy tworzą wiązanie peptydowe. Tak więc wiązanie peptydowe zawiera częściowe wiązanie podwójne.

Dlaczego wiązanie peptydowe jest płaskie?

W wiązaniu peptydowym wszystkie atomy węgla poszczególnych aminokwasów są sp² zhybrydyzowany.

Są więc płaskie i leżą w tej samej płaszczyźnie. Jest również oczywiste, że w wiązaniu peptydowym może wystąpić rezonans i rezonans występuje tylko w tej samej płaszczyźnie. Tak więc wiązanie peptydowe jest płaskie.

Przeczytaj więcej o następującej strukturze i cechach

Biswarup Chandra Dey

Cześć… Nazywam się Biswarup Chandra Dey i ukończyłem studia magisterskie z chemii na Uniwersytecie Centralnym w Pendżabie. Moją specjalizacją jest Chemia Nieorganiczna. Chemia to nie tylko czytanie linijka po linijce i zapamiętywanie, to koncepcja, którą można łatwo zrozumieć i tutaj dzielę się z Wami koncepcją chemii, której się uczę, bo warto się nią dzielić.