Tworzenie wiązania peptydowego ma miejsce, gdy dwa aminokwasy łączą się ze sobą i tworzą wiązanie, więc w zasadzie jest to łączenie aminokwasów.
Na podstawie liczby aminokwasów łączących się lub łączących wiązanie peptydowe można sklasyfikować jako wiązanie dipeptydowe (dwa aminokwasy łączą się, tworząc wiązanie peptydowe), tripeptydowe (trzy aminokwasy łączą się, tworząc wiązanie peptydowe). Kiedy wiele aminokwasów łączy się i tworzy wiązanie, nazywa się je polipeptydami.
Oligopeptydy to krótkie peptydy, które składają się z mniej niż 10 aminokwasów. Należy zauważyć, że dipeptydu nie należy mylić z liczbą wiązań („di” tutaj nie oznacza liczby wiązań, odnosi się po prostu do liczby łączących się aminokwasów). Jak my wiem, że aminokwasy są monomerami tworzącymi białko i są uważane za elementy budulcowe białek (bardzo istotne dla tworzenia białek).
Źródło obrazu: YouTube
Istnieje 20 bardzo ważnych aminokwasów, które tworzą wiązania w różnego rodzaju kombinacjach, tworząc wiele różnych białek. Mianowicie- alanina (ala), arginina (arg), asparagina (asn), asparagin (asp), cysteina (cys), glutamina (gln), kwas glutaminowy (glu), glicyna (gly), histydyna (his), izoleucyna ( ile), leucyna (leu), lizyna (lys), metionina (met), fenyloalanina (phe), prolina (pro), seryna (ser), thereonina (thr), tryptofan (trp), tyrozyna (tyr) i walina (val).
Naukowcy, którzy zaproponowali, że aminokwasy łączą się ze sobą i tworzą wiązania peptydowe, to Hofmeister i Emile Fischer. Tworzenie więzi między dwojgiem aminokwasy (wiązanie peptydowe) lub dwa aminokwasy łączą się, tworząc wiązanie peptydowe przez odwodnienie, co oznacza utratę cząsteczki wody. Jest to więc reakcja kondensacji.
Przeczytaj więcej o: Czy tetraedryczny biegun: dlaczego, kiedy i szczegółowe fakty?
Etapy tworzenia wiązania peptydowego:
Etapy związane z tworzeniem wiązania peptydowego są szczegółowo omówione w sekcji poniżej.
Pierwsze odwodnienie (utrata H2O), a następnie aminokwasy połączą się. Zobaczmy, jak to się dzieje. Rozważmy przykład połączenia glicyny i alaniny (aminokwasów). Atomy N amoniaku (alaniny) mają częściowy ładunek dodatni. Możemy również powiedzieć grupę alfa karbonylową glicyny i grupę alfa aminową alaniny.
Zatem azot będzie działał jak nukleofil, a węgiel będzie działał jak elektrofil. Azot odda swoją niską parę, co spowoduje powstanie wiązania między azotem a węglem.
OH i H przyłączone odpowiednio do węgla i azotu zostaną usunięte jako woda (H2O) cząsteczka. Wiązanie między węglem i azotem jest znane jako wiązanie/wiązanie amidowe (w którym aminokwasy łączą się ze sobą). Ten szczególny rodzaj/rodzaj wiązania nazywa się wiązaniem peptydowym.
Jedna grupa aminowa bez końca jest znana jako koniec aminowy lub koniec N, a druga grupa karboksylowa bez końca jest znana jako koniec karboksylowy lub koniec C. Każdy aminokwas utworzonego polipeptydu/dipeptydu jest określany jako reszta.
Charakterystyka wiązania peptydowego
Charakter podwójnego wiązania peptydu.
Wydedukował to linus Pauling i inni współpracownicy. Zastanów się nad figurą, możesz zauważyć, że w a) pierwszej strukturze. Wiązanie węgiel-azot jest wiązaniem podwójnym, w którym azot ma niewspólną parę elektronów, a węgiel-tlen ma wiązanie podwójne. Teraz, przechodząc do b) drugiej struktury, węgiel-tlen jest wiązaniem pojedynczym, a węgiel-azot jest wiązaniem podwójnym. Więc która z nich będzie poprawna wśród struktur?
Czy węgiel azot jest wiązaniem pojedynczym czy podwójnym? Długość wiązania obserwowana dla pojedynczego wiązania węgiel-azot wynosi 1.47 A, a długość wiązania dla podwójnego wiązania węgiel-azot wynosi 1.27 A. Ale rzeczywista długość wiązania węgiel-azot w łańcuchu peptydowym powinna wynosić 1.32 A.
Więc wiązanie peptydowe nie jest ani pojedynczym, ani podwójnym wiązaniem, powodem tego jest charakterystyka rezonansowa lub właściwość rezonansowa wiązania węgiel-azot, która sprawia, że jest to specjalne wiązanie z 1.32 A, a to ogranicza rotację, ponieważ ma częściowy charakter podwójnego wiązania. W związku z tym nie jest to ani singiel wiązanie ani podwójne wiązanie, ze względu na charakter częściowego wiązania podwójnego ogranicza rotację wiązania węgiel-azot, a zatem odgrywa rolę w trójwymiarowej strukturze cząsteczki białka.
Wiązanie peptydowe ze względu na jego częściowy charakter wiązania podwójnego to sztywny a zatem zapobiega to swobodnej rotacji wokół wiązania węgiel-azot, a wiązanie peptydowe jest z natury płaskie, ponieważ wszystkie sześć atomów zaangażowanych w wiązanie peptydowe (począwszy od C 1 do C 2 wszystkie leżą na tej samej płaszczyźnie). Stąd wiązanie peptydowe jest płaskie. (Ponieważ wszystkie sześć atomów leży na tej samej płaszczyźnie).
Wiązanie peptydowe ma konfigurację Trans:
Powodem, dla którego ma konfigurację trans, a nie konfigurację cis, jest to, że jeśli jest w konfiguracji cis, wystąpi przeszkoda steryczna lub interferencja steryczna z powodu obecności łańcuchów bocznych w grupach r. Jeśli wszystkie grupy r są obecne po tej samej stronie, to wystąpi przeszkoda steryczna, dlatego a wiązanie peptydowe ma konfigurację trans i jest nienaładowany, ale jest polarny, chociaż jest nienaładowany, ma polaryzację i ta polaryzacja wynika z rezonansu lub delokalizacji elektronów.
Przeczytaj więcej o: 4 przykłady pojedynczych wiązań kowalencyjnych: szczegółowe informacje i fakty
Mechanizm tworzenia wiązania peptydowego:
Mechanizm tworzenia wiązania peptydowego jest dość prosty. Metod jest wiele, ale powszechnie stosuje się tę, która jest wygodna.
- Widzimy, że azot ma wolną parę, więc działa jako nukleofil w reakcji, a węgiel innych aminokwasów działa jak elektrofil.
- Azot odda swoją samotną parę (co oznacza atak nukleofila na elektrofil). Prowadzi to do powstania wiązania między atomem jednego aminokwasu i atomem N innego aminokwasu.
- W tym procesie OH przyłączony do węgla i H przyłączony do atomu azotu są eliminowane jako H2Cząsteczka O. Jest to etap odwodnienia/eliminacji.
- Połączenia utworzone wiązanie peptydowe jest stabilne dzięki rezonansowi.
- Powstałe wiązanie peptydowe jest sztywne i płaskie.
Metod jest wiele, ale tutaj omówimy synteza peptydów w fazie stałej metoda i jej mechanizm. W skrócie jest znany jako SPPS i został odkryty przez Roberta Bruce'a Merrifielda (w roku 1962). Przygotował/zsyntetyzował peptyd, biorąc/używając stałych kulek polistyrenowych jako nośnika.
Tak więc SPPS jest jednym z powtarzających się cykli odbezpieczania N-terminalu i reakcji sprzęgania. W którym prowadzi się reakcję odbezpieczania, zabezpieczania i sprzęgania. W uproszczeniu możemy powiedzieć, że podpora aminokwasowa i żywica jest pobierana, więc aminokwas przylgnie do podpory żywicy. Ochrona NH2 należy przeprowadzić grupę, w której grupa zabezpieczająca jest przyłączona do atomu N. Następnie musisz połączyć z innym aminokwasem. W ten sposób dodawanych jest wiele innych aminokwasów, które utworzą łańcuch aminokwasów (cykl jest powtarzany raz za razem).
Następnie dołączona chroniona grupa jest usuwana. Po syntezie surowy peptyd jest oczyszczany ze stałego podłoża. Nośnik stały to specjalny rodzaj polistyrenu, w którym znajdują się pierścienie aromatyczne zawierające grupy chlorometylowe. Ten polimer jest znany jako Żywica Merrifield który powstaje w wyniku kopolimeryzacji styrenu z p-chlorometylostyrenem.
KROK 1: Ochrona aminokwasu za pomocą grup zabezpieczających.
KROK 2: Obróbka ze stałym nośnikiem Polimer.
KROK 3: BOC jest usuwany za pomocą CF3COOH
KROK 4: Aminokwas zabezpieczony II BOC jest dodawany do aminokwas związany z polimerem.
KROK 5: grupa zabezpieczająca BOC jest usuwana jak w kroku 3
UWAGA: Krok 4 i 5 powtarza się, aby dodać wiele aminokwasów i powstaje długi łańcuch peptydowy.
ETAP 6: Kompletny polipeptyd usuwa się z polimeru dodając bezwodny HF.
Co katalizuje tworzenie wiązań peptydowych?
Enzymem katalizującym tworzenie wiązań peptydowych (w procesie syntezy białka jest transferaza peptydylowa. Transferaza peptydylowa (aminoacylotransferaza) odpowiedzialna za tworzenie wiązań peptydowych (pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami) z wykorzystaniem tRNA. proces translacji biosyntezy białek).
Wiemy, że wiązanie peptydowe wymaga enzymu katalizującego reakcję do postępu.
Tworzenie wiązania peptydowego jest reakcją hydrolizy.
Reakcja wodna jest reakcją chemiczną, w której cząsteczka wody rozrywa wiązania chemiczne (jedno lub więcej). W większości przypadków woda działa jak nukleofil.
Tworzenie wiązania peptydowego nie jest reakcją hydrolizy, ale reakcją odwodnienia, podczas której podczas łączenia 2 aminokwasów cząsteczka wody jest tracona/eliminowana. Stąd zachodzi proces odwadniania. Jest to reakcja kondensacji aminokwasów (jeden aminokwas należy do grupy alfa-aminowej kolejnego aminokwasu.
Tak więc generalnie w reakcji odwodnienia jedna grupa hydroksylowa i jeden atom wodoru innej grupy łączą się ze sobą i tworzą cząsteczkę wody i są eliminowane. Tak więc w tworzeniu wiązania peptydowego zachodzi podobna reakcja. Jest to więc reakcja odwodnienia, a nie hydrolizy.
Tworzenie wiązań peptydowych w aminokwasach.
Aminokwasy można klasyfikować na podstawie grup funkcyjnych (struktura rdzenia), takich jak alfa, beta, gamma i delta. Na podstawie ich polaryzacji, poziomy pH. Rodzaje grup łańcuchów bocznych (alifatyczne, hydrofobowe, aromatyczne, obecność owrzodzeń itp.)
Uważa się, że reakcja postępująca jest reakcją dehydrolizy, ponieważ jest niekorzystna termodynamicznie. Oznacza to, że aby utworzyć wiązanie peptydowe, konieczne jest wprowadzenie energii. Aminokwasy łączą się, tworząc wiązanie peptydowe. Ataki nukleofilowe na elektrofil (N na C) i a powstaje wiązanie. Grupa hydroksylowa węgla i wodoru N łączy się i jest eliminowany jako woda.
Czy tworzenie wiązania peptydowego jest spontaniczne?
Można powiedzieć, że tworzenie wiązań peptydowych nie jest procesem spontanicznym, warto więc sprawdzić.
Formacja wiązanie peptydowe w temperaturze 25 stopni Celsjusza jest niekorzystna ze względu na większą zmianę entalpii (około 1.5 kcal/mol). Przyczyną tej wartości jest fakt, że jonizacja wolnego kwasu i grup aminowych odbywa się przy pH obojętnym. Wiemy, że przeniesienie protonu z kwasu do zasady pociąga za sobą dużą ujemną zmianę entalpii, odwrócenie go w celu zneutralizowania obu będzie miało dodatnią zmianę entalpii.
Ponieważ produkty są neutralne, odzyskanie energii nie jest możliwe. Energie wiązania (neutralne kwas karboksylowy, amina) nie różni się aż tak bardzo od wody i amidu, stąd wyraźnie widać dominację neutralizacji.
Tak więc amid może powstać w temperaturze 60 stopni Celsjusza, ponieważ wymagana zmiana entalpii może przezwyciężyć zmianę entalpii (w tej konkretnej temperaturze).
Gdzie zachodzi tworzenie wiązania peptydowego?
Obserwuje się, że tworzenie wiązań peptydowych zachodzi w organellach komórki zwanych rybosomami i rRna. Jest to wiązanie chemiczne, które występuje między 2 cząsteczkami (aminokwasami).
Tak więc każdy z aminokwasów może łączyć się, tworząc wiązanie peptydowe, a następnie tworzyć białka, które są dla nas bardzo ważne.
Wiemy, że prawie wszystkie nasze komórki w ciele składają się z białek, a zatem aminokwasy/wiązania peptydowe odgrywają bardzo ważną rolę.
Przeczytaj także:
- Struktura wiązań dwusiarczkowych
- Co to jest wiązanie disiarczkowe
- Wiązanie peptydowe a wiązanie fosfodiestrowe
- Czy o2 jest wiązaniem potrójnym
- Wiązanie peptydowe a wiązanie disiarczkowe
- Wiązanie adeniny i uracylu
- Wiązanie peptydowe a wiązanie estrowe
- Czy wiązanie peptydowe jest wiązaniem wodorowym?
- Tworzenie wiązania peptydowego 2
- Struktura wiązania estrowego
To jest Sania Jakati z Goa. Jestem początkującym chemikiem, kończącym studia podyplomowe z chemii organicznej. Wierzę, że edukacja jest kluczowym elementem, który kształtuje człowieka na wspaniałego człowieka zarówno psychicznie, jak i fizycznie. Cieszę się, że jestem członkiem błyskotliwej gałęzi chemii i postaram się wnieść z mojej strony wszystko, co w mojej mocy, a Lambdageeks to najlepsza platforma, na której mogę dzielić się wiedzą, a jednocześnie zdobywać ją.