W tym artykule skupiamy się na temacie „Holoenzym i enzym? 11 Faktów (Przeczytaj najpierw), podając szczegółowe fakty i odkładając stwierdzenia wspierające temat.
Enzymy występują w dwóch formach nieaktywnej i aktywnej. Nieaktywna forma enzymu znana jest jako zymogen, a aktywna to holoenzym. Holoenzym składa się z dwóch składników, a mianowicie apoenzymu i koenzymu. Apoenzym reguluje specyficzność substratów w połączeniu z koenzymem, który jest wzmacniaczem katalitycznej aktywności enzymu.
Holoenzym jest znany jako kompletna aktywna biochemiczna forma enzymu, która składa się z dwóch składników, apoenzym oraz koenzym, który sprawia, że enzym jest aktywny katalitycznie. Określają również specyficzność enzymu w odniesieniu do różnych substratów w mieszaninie reakcyjnej, wiążąc się z miejscem aktywnym enzymu, w którym zachodzi przemiana substratów w produkty.
Funkcje holoenzymów
Enzym w swojej aktywnej formie znany jest jako holoenzym, który jest katalitycznie aktywny i uczestniczy w procesie reakcji, w którym substraty są przekształcane w produkty. Pod koniec reakcji składniki enzymu, takie jak apoenzym i koenzym, które są małymi cząsteczkami białka lub grupami funkcyjnymi, są uwalniane z miejsca aktywnego enzymu do krwiobiegu, aby uczestniczyć w innej reakcji enzymatycznej.
Enzym potrzebuje kofaktora do pełnej aktywacji i funkcji, bez żadnego kofaktora enzym stanie się nieaktywny i nazywany jest zymogenem. Przykładem zymogenu może być trypsynogen, który jest nieaktywną formą trypsyny. Kofaktory obejmują cząsteczki niebiałkowe lub jon metalu, który poprawia aktywność katalityczną enzymu.
Struktura holoenzymów
Typowa kompozycja holoenzymu obejmuje enzym plus kofaktor i apoenzym, którym mogą być dowolne cząsteczki niebiałkowe. Istnieje wiele różnych holoenzymów, z których każdy ma swoje istotne funkcje. Składniki strukturalne niektórych holoenzymów są następujące:
- Polimeraza DNA III: Składa się z podjednostek, podjednostki alfa (α), ε podjednostka i θ podjednostka.
- Polimeraza RNA II: Składa się z wielu białek, które biorą udział w transkrypcji DNA. Składa się z 12 podjednostek, a jego wielkość wynosi 550 kilogramów daltonów. Zawiera głównie czynniki transkrypcyjne, polimerazę RNA II i białka regulujące ekspresję genów, które są wspólnie znane jako białka SRB.
- Kinaza białkowa A Holoenzym: Istnieje w dwóch formach: nieaktywnej i aktywnej. Nieaktywna forma PKA składa się z tetrameru z dwiema podjednostkami regulatorowymi i dwiema podjednostkami katalitycznymi. Jest to rodzaj serynowej kinazy białkowej.
Przykłady holoenzymów
Istnieją różne typy holoenzymów znanych z wieloma podjednostkami, które występują zarówno u prokariontów, jak i eukariontów. Przykłady holoenzymów obejmują;
Polimeraza DNA III
Polimeraza DNA III jest holoenzymem, który jest głównie zaangażowany w replikację prokariontów. Działa w połączeniu z innymi polimerazami DNA, takimi jak Pol I, Pol II, Pol IV i V.
polimeraza RNA II
Polimeraza RNA II jest holoenzymem występującym u eukariontów biorących udział w procesie transkrypcji, tworzeniu mRNA, snRNA i mikroRNA z dupleksu DNA. Jest również znany jako polimeraza RNA zależna od DNA.
Kinaza białkowa A Holoenzym
Holoenzym PKA pełni funkcję receptora dla cyklicznego monofosforanu adenozyny (cAMP), a także jest regulatorem czynności serca i jego morfologii. Jest aktywowany przez różnego rodzaju ligandy, takie jak hormony, neuroprzekaźniki i inne sygnały.
Jaki jest związek między holoenzymem a enzymem?
Holoenzym to enzym związany z kofaktorami i koenzymami co wzmaga jego aktywność katalityczną. Enzymy są nieaktywne w swojej normalnej postaci; swobodnie unoszą się w krwiobiegu, czekając na aktywację przez swoich specyficznych partnerów wiążących. Są one aktywowane przez efektywne wiązanie kofaktorów i koenzymów, a następnie nazywane są holoenzymami.
Trypsynogen jest nieaktywną postacią enzymu trypsyny, która jest wytwarzana w trzustce i jest aktywowana do postaci aktywnej trypsyny przez rozszczepienie peptydu aktywacyjnego końca aminowego za pomocą enterokinazy w jelicie cienkim.
Różnica między holoenzymem a apoenzymem
| Holoenzym | Apoenzym |
| Holoenzym to złożona struktura, która powstaje przez połączenie apoenzymu i jego kofaktorów, które nie mają charakteru białkowego. | Apoenzym to nieaktywna forma enzymu, która jest przekształcana w formę aktywowaną przez połączenie pewnych kofaktorów. |
| Odnosi się do pełnej katalitycznie aktywnej formy enzymu. | Jest znany jako nieaktywny enzym. |
| Składa się z enzymu i kilku kofaktorów. | Składa się wyłącznie z enzymu. |
| Ich struktura jest złożona i aktywna. | Struktura jest mniej złożona i nieaktywna. |
| Przykłady obejmują polimerazę DNA III i polimerazę RNA II, które są strukturami wielopodjednostkowymi. | Przykłady obejmują trypsynogen, oksydazę apo glukozy itp. |
W jaki sposób holoenzym jest enzymem?
Holoenzym jest w pełni aktywną formą enzymu, która bierze udział w katalitycznej aktywacji reakcji chemicznych i biologicznych zachodzących wewnątrz komórek. Holoenzymy zawierają wiele podjednostek w różnych formach. Holoenzym składa się z nieaktywnego enzymu związanego z koenzymami.
Enzymy składają się wyłącznie z białek, podczas gdy holoenzym jest sprzężoną formą nieaktywnego enzymu i cząsteczki niebiałkowej zwanej kofaktorem, która powoduje, że enzym jest aktywny katalitycznie.
Czy holoenzym jest enzymem aktywnym?
Tak, holoenzym to kompleks kofaktorów i koenzymów, które razem aktywują apoenzym, który jest nieaktywnym enzymem. Aktywna forma apoenzymu znana jest jako holoenzym, który zwiększa szybkość reakcji biochemicznych. Kofaktor będący partnerem wiążącym apoenzymu jest cząsteczką niebiałkową lub jonem metalu.
Połączenia przykład kofaktora zawiera ATP, minerały i witaminy. Koenzymy to cząsteczki organiczne które obejmują dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD), fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego (NADP), dinukleotyd flawinoadeninowy) FAD). Te koenzymy biorą udział w reakcji przeniesienia elektronu.
Czy każdy enzym może być holoenzymem?
Tak, wszystkie enzymy mogą być holoenzymami. Żaden enzym nie może pozostać nieaktywny przez długi czas w żywej komórce. Enzym potrzebuje kofaktorów do aktywacji i bez żadnego kofaktora jest określany jako apoenzymy. Holoenzymy to katalitycznie aktywne enzymy biorące udział w różnorodnych reakcjach biochemicznych w żywych organizmach.
Gdzie znajdują się holoenzymy?
W organizmie znajduje się wiele holoenzymów, które są wytwarzane naturalnie przez sprzęganie kofaktorów i koenzymy z enzymem. Jednym z typów holoenzymów jest CaMKII, który składa się z 12 podjednostek, znajdujących się w synapsach, gdzie łączą się ze sobą komórki nerwowe. Stwierdzono, że holoenzym PKA (kinaza białkowa A) jest funkcjonalnie aktywowany w sercu, gdzie reguluje pracę i morfologię serca. DNA
Jak i kiedy powstają holoenzymy?
Apoenzym i jego kofaktory wiążące biorą udział w produkcji holoenzymów. Holoenzymy składają się z polipeptydów i nieorganicznego lub organicznego kofaktora. Apoenzym jest nieaktywnym enzymem, który potrzebuje kofaktorów i koenzymów, aby przejść do stanu aktywnego. Po aktywacji przez partnerów wiążących enzym jest teraz nazywany holoenzymem, który jest aktywny katalitycznie.
Holoenzymy są również nazywane enzymami sprzężonymi. Bakteryjne polimerazy RNA składają się z pewnych białek i wielu podjednostek. Stwierdzono, że holoenzym polimerazy DNA III jest aktywowany w widełkach replikacyjnych i jest częścią replisomu podczas replikacji prokariotycznego DNA. Holoenzym polimerazy RNA znajduje się w organizmach eukariotycznych i jest aktywowany podczas procesu tworzenia RNA, znanego jako proces translacji.
Co jest ważne w holoenzymach?
Holoenzym jest ważny ze względu na jego funkcję aktywnego enzymu o wysokiej aktywności katalitycznej. Główną funkcją holoenzymów jest tworzenie produktów z różnych substratów. Holoenzymy odgrywają istotną rolę w różnych procesach biologicznych zarówno u prokariontów, jak i eukariontów.
Polimeraza DNA III i polimeraza RNA II to rodzaj holoenzymów, które są istotne dla syntezy mRNA, snRNA i mikroRNA u prokariontów i eukariontów.
Wnioski
Podsumowując artykuł, możemy powiedzieć, że holoenzymy są aktywną formą enzymów i są istotne w wykonywaniu różnorodnych reakcji biologicznych oraz są ważne dla utrzymania prawidłowego funkcjonowania komórek.
Przeczytaj także:
- Czy mitochondria mają rybosomy
- Czy okrzemki są protistami 2
- Dyfuzja kontra adwekcja
- Enzymy replikacyjne Rna
- Czy komórki mięśniowe mają mitochondria?
- Cytoszkielet i protoplazma
- Charakterystyka tasiemców
- Czy komórki prokariotyczne mają cytoplazmę?
- Lizosomy w cytoplazmie
- Jest hamowany przez enzymy
Hej! Nazywam się Sneha Sah, ukończyłem studia podyplomowe z biotechnologii. Nauka zawsze mnie fascynowała, a pisanie jest moją pasją. Jako pisarz akademicki moim celem jest uczynienie przedmiotów ścisłych łatwymi w nauce i czytaniu.