Struktura wiązań dwusiarczkowych: szczegółowe wyjaśnienia

Wiązanie dwusiarczkowe odgrywa bardzo ważną rolę w tworzeniu drugorzędowej struktury białka. Jest to w zasadzie wiązanie kowalencyjne.

Wiązanie dwusiarczkowe powstaje w wyniku utlenienia grupy sulfyhydrylowej lub tiolowej (grupa SH), występującej tylko w aminokwasie Cysteina (aminokwas nieniezbędny). Jest również znany jako wiązanie SS. Wiązanie dwusiarczkowe jest oznaczane przez RSSR¹. W którym „R” jest resztą aminokwasową.

W tym artykule „struktura wiązań dwusiarczkowych” zasadniczo wyjaśniono rodzaj i tworzenie z innymi szczegółowymi faktami.

Struktura i tworzenie wiązań dwusiarczkowych

To wiązanie chemiczne obecne w strukturze białka.

Jest to jeden rodzaj wiązania kowalencyjnego utworzonego między dwiema grupami tiolowymi (grupa SH) obecnymi głównie w reszcie cysteinowej. Jeden S^-1 pochodzący z jednej grupy sulfyhydrylowej działa jako nukleofil (bogaty w elektrony) i atakuje inną resztę cysteiny, tworząc wiązanie dwusiarczkowe.

 Reakcja tworzenia wiązania dwusiarczkowego to:

R-SH + R¹-SH + (1/2) O₂ RSSR¹ + H₂O

[R oznacza resztę łańcucha peptydu].

To wiązanie tworzące resztę łańcucha cysteiny może pochodzić z tego samego białka lub z innego, czyli dwóch różnych białek.

Utworzenie wiązania dwusiarczkowego prowadzi do przeniesienia dwóch elektronów ze zredukowanej grupy SH do utlenionej grupy SS.

Aby dowiedzieć się więcej, śledź: Czy HBr jest jonowy czy kowalencyjny: Dlaczego? Jak, charakterystyka i szczegółowe fakty

Rodzaj wiązania dwusiarczkowego

Podobnie jak wiązanie peptydowe, wiązanie dwusiarczkowe odgrywa ważną rolę w stabilizacji trzeciorzędowej struktury białka. Wiązanie disiarczkowe jest ogólnie wiązaniem kowalencyjnym utworzonym między dwiema grupami sulfhydrylowymi i silniejszym niż podobne wiązanie kowalencyjne.

To wiązanie składa się z dwóch części. Jedna to część polarna lub część hydrofilowa który jest zorientowany na zewnętrzną powierzchnię białka i pomaga uczestniczyć w różnych reakcjach i przyciągać cząsteczki solwatu.

Kolejna część to część niepolarna lub hydrofobowa zorientowany głównie w kierunku wewnętrznej powierzchni białka. Ta charakterystyczna orientacja niepolarnej części w kierunku wewnętrznej powierzchni ma znaczenie fizyczne. Bierze udział w tworzeniu wiązań z różnymi aminokwasami.

 Wiązania dwusiarczkowe mają energię dysocjacji wiązania około 50 Kcal/mol, a odległość wiązania SS wynosi prawie 200 pm. Z tych danych można wywnioskować, że wiązanie dwusiarczkowe jest stosunkowo silne i ma również krótki zasięg.

Aby dowiedzieć się więcej, śledź: Tworzenie wiązań peptydowych: jak, dlaczego, gdzie, wyczerpujące fakty na ten temat

Funkcja wiązania dwusiarczkowego

Jedną z najważniejszych funkcji wiązania dwusiarczkowego jest określenie drugorzędowej i trzeciorzędowej struktury białka.

Główną funkcją wiązania dwusiarczkowego jest to, że zapewnia dodatkową stabilizację struktury 3D cząsteczki białka (podczas syntezy białka). Dlatego nazywa się go budulcem trzeciorzędowej struktury białka (Wiązania peptydowe stabilizują strukturę pierwotną proteinowy).

Pomaga również w fałdowaniu pojedynczego łańcucha polipeptydowego lub międzybiałka.

Białko zyskuje tę dodatkową stabilność, gdy entropia stanu zdenaturowanego białka jest zmniejszona przez tworzenie wiązania dwusiarczkowego.

W organizmach żywych różnorodnymi procesami biologicznymi i fizjologicznymi rządzi wiązanie dwusiarczkowe. Tirodoksyna, enzym przyspieszający proces przeniesienia elektronu ze zredukowanej grupy SH do utlenionej grupy SS. W większości przypadków wiązanie dwusiarczkowe tworzy się w sposób wewnątrzcząsteczkowy, ale w niektórych szczególnych przypadkach może również powstać międzycząsteczkowe wiązanie dwusiarczkowe.

 Rozszczepienie wiązania dwusiarczkowego może spowodować wiele negatywnych skutków w żywym organizmie, ponieważ ważny proces biologiczny ulegnie załamaniu, a konformacja wielu ważnych struktur zostanie zakłócona, co może mieć wpływ na wzrost komórek.

Aby dowiedzieć się więcej, sprawdź: Wiązanie peptydowe a wiązanie fosfodiestrowe: analiza porównawcza i fakty

Rozszczepienie wiązania dwusiarczkowego

Zerwanie wiązania dwusiarczkowego nie jest łatwym zadaniem ze względu na jego silne wiązanie kowalencyjne.

Wiązanie dwusiarczkowe można rozerwać przez dodanie Środek redukujący. Wśród nich najczęściej stosowanym środkiem redukującym jest β-merkaptoetanol lub BME oraz ditiotrytol lub DTT.

Reakcja rozszczepiania wiązania dwusiarczkowego może być przyspieszona przez dodanie enzymu, tioredoksyny (TRX) i glutaredoksyny (GRX). Enzymy te pomagają chronić nowo wbudowaną resztę cysteiny.

Wiązania dwusiarczkowego nie można zerwać przez zastosowanie ciepła, ponieważ ciepło może zerwać tylko słabe wiązania obecne w strukturze białka, takie jak wiązanie wodorowe lub niepolarne oddziaływania hydrofobowe w jego temperaturze topnienia (T_m). Głównym powodem nie zerwania wiązania dwusiarczkowego, które jest wiązanie dwusiarczkowe, jest znacznie silniejsze wiązanie niż wiązanie wodorowe(energia dysocjacji wiązania wiązania wodorowego i wiązania dwusiarczkowego wynosi odpowiednio 2.8-7.2 kcal/mol i 60 kcal/mol).

Wiązania dwusiarczkowego nie można również rozerwać przez normalną hydrolizę (w wyniku reakcji z wodą). Rozszczepienie następuje zasadniczo przy wyższym pH (pH zasadowe). Jeśli tylko roztwór alkaliczny reaguje z wiązaniem dwusiarczkowym, to jon hydroksylowy (OH^-1) atakuje wiązanie dwusiarczkowe iw rezultacie powstaje nowe wiązanie z jednym z atomów siarki. W ten sposób następuje rozszczepienie wiązania dwusiarczkowego.

Aby dowiedzieć się więcej, przejdź przez: Wiązanie peptydowe a wiązanie dwusiarczkowe: analiza porównawcza i fakty

Odpowiedzi na niektóre często zadawane pytania dotyczące wiązania dwusiarczkowego znajdują się poniżej.

Najczęściej zadawane pytania (FAQ)

Czy wiązania dwusiarczkowe tworzą się spontanicznie?

Odpowiedź: Wiązanie dwusiarczkowe może powstać spontanicznie w obecności tlenu cząsteczkowego (O₂).

Czy wiązania dwusiarczkowe są polarne?

Odpowiedź: Polaryzacja wiązania dwusiarczkowego nie jest tak duża. Ma mniejszą polarność w porównaniu z dwiema resztami cysteiny.

Jakie peptydy mogą tworzyć wiązanie dwusiarczkowe?

Odpowiedź: Aminokwasy bez grupy sulfhydrylowej (grupa SH) nie mogą uczestniczyć w wiązanie dwusiarczkowe formacja. Tak więc cysteina jest jedynym aminokwasem, który może tworzyć wiązanie dwusiarczkowe.

Przeczytaj więcej o następującej strukturze i cechach

Przeczytaj także:

• Wiązanie peptydowe a wiązanie disiarczkowe
• Czy o2 jest wiązaniem potrójnym
• Struktura wiązania estrowego
• Wiązanie adeniny i uracylu
• Co to jest wiązanie disiarczkowe
• Czy wiązanie peptydowe jest wiązaniem wodorowym?
• Wiązanie peptydowe a wiązanie fosfodiestrowe
• Wiązanie peptydowe a wiązanie estrowe
• Tworzenie wiązania peptydowego 2
• Tworzenie wiązania peptydowego

Aditi Roy

Cześć,
Nazywam się Aditi Ray i jestem MŚP z branży chemicznej na tej platformie. Ukończyłem studia z chemii na Uniwersytecie w Kalkucie oraz studia podyplomowe na Uniwersytecie Techno India ze specjalizacją w chemii nieorganicznej. Bardzo się cieszę, że jestem częścią rodziny Lambdageeks i chciałbym w prosty sposób wyjaśnić temat.
Połączmy się przez LinkedIn-https://www.linkedin.com/in/aditi-ray-a7a946202