Apoenzym i enzym? 11 faktów (przeczytaj najpierw!)

Apoenzym i enzym to dwa najważniejsze terminy używane, gdy mówimy o katalizatorach różnych metabolicznych reakcji biochemicznych. Tutaj omówimy apoenzym i enzym wraz z kilkoma ważnymi faktami z nimi związanymi.

Apoenzym odnosi się do składnika białkowego (część holoenzymu), który wymaga dodania kofaktora (takiego jak koenzymy, jony metali itp.), aby stać się aktywnym jako holoenzym i katalizować reakcję biochemiczną. Natomiast enzym lub prosty enzym odnosi się do składnika białkowego, który bezpośrednio wiąże się z jego substratem i katalizuje reakcje metaboliczne.

Jaki jest związek między apoenzymem a enzymem??

Zarówno apoenzym, jak i enzym są ważnymi składnikami niezbędnymi do katalizatorów metabolizmu reakcje w ciele.

Istnieją dwa rodzaje składników białkowych występujących w układach komórkowych, które katalizują metaboliczne reakcje biochemiczne, są to proste enzymy i holoenzymy. Holoenzym składa się z dwóch różnych części, jednej części białkowej, która jest apoenzymem, a drugiej części niebiałkowej, kofaktora (takiego jak koenzymy, jony metali itp.). Te dwie części łączą się, aby być aktywnym i katalizować różne reakcje biochemiczne. Podczas gdy prosty enzym jest składnikiem białkowym bezpośrednio katalizuje reakcje metaboliczne.

Jak działają enzymy apoenzymów?

Apoenzymy są ważną częścią białkową holoenzymówi uczestniczyć w różnych reakcjach metabolicznych. Dlatego musimy zrozumieć, w jaki sposób apoenzymy są uważane za enzymy.

Istnieją dwa główne typy enzymów występujących w organizmie, takie jak enzym prosty i holoenzym. Holoenzymy są wymagane w niewielkich ilościach w organizmie i odgrywają ważną rolę w katalizowaniu reakcji biochemicznych. Apoenzymy są główną białkową częścią holoenzymów i katalizują szybkość reakcji biochemicznych, dlatego są również uważane za ważną część enzymów lub jako same enzymy aktywne przez dodanie kofaktorów.

Czy apoenzym jest nieaktywnym enzymem?

Apoenzym to białkowa część holoenzymów, która uczestniczy w różnych reakcjach metabolicznych. Omówmy jego działania.

Apoenzym jest nieaktywną częścią enzymu lub konkretnie wspomnianego holoenzymu. Apoenzym aktywuje się tylko wtedy, gdy wiąże się z określonym kofaktorem lub pomocnikiem cząsteczka. Kofaktorem może być koenzym lub może być również jonem metalu, takim jak jony żelaza, magnezu, manganu, kobaltu, miedzi, cynku itp. Po związaniu z kofaktorem apoenzym zostaje aktywowany i znany jako holoenzym. Następnie angażuje się w różne reakcje metaboliczne.

Bez wiązania się z kofaktorami apoenzym może związać się ze specyficznym substratem ze względu na jego powinowactwo do substratu, ale ze względu na brak kofaktorów nie może przekształcić substratu w produkt.

Czy wszystkie enzymy mogą być apoenzymami?

Ponieważ apoenzymy są ważną częścią holoenzymu, ważne jest, aby: wiem, czy wszystkie enzymy mogą być apoenzymami lub nie.

Istnieją dwa główne typy enzymów występujących w organizmie, takie jak enzym prosty i holoenzym. Oznacza to, że wszystkie enzymy mogą być nie tylko apoenzymami. Istnieją zarówno apoenzymy, jak i proste enzymy, które są obecne w układach komórkowych w organizmie, niezbędne do katalizowania kilku reakcji biochemicznych. Enzymy, które do pełnej aktywności potrzebują innej cząsteczki pomocniczej (kofaktora) to tylko apoenzymy.

Gdzie znajdują się apoenzymy?

Apoenzym i enzym są katalizatorami biologicznymi układu komórkowego, wpływają na szybkość reakcji biochemicznych poprzez ich obecność w komórce.

Apoenzymy znajdują się w systemie biologicznym. To znaczy w ciele żywego organizmu w jego systemie komórkowym Znajdują się różne apoenzymy. Syntetyzują z komórek w niewielkiej ilości, a po dodaniu do kofaktora ułatwiają różne metaboliczne reakcje biochemiczne.

Jak i kiedy powstają apoenzymy?

Ponieważ apoenzymy są uważane za nieaktywną część holoenzymów, są one produkowane w taki sam sposób, jak proste enzymy.

Enzymy są niezbędne do metabolicznych celów organizmu, katalizują reakcje biochemiczne w organizmie w celu trawienia przyjmowanego pokarmu i ułatwiają wchłanianie składników odżywczych. Kiedy materiał spożywczy musi zostać strawiony, enzymy zaczynają wydzielać z różnych komórek, takich jak komórki wątroby, komórki trzustki itp. Wraz z innymi enzymami z komórek organizmu powstają również apoenzymy. 

Funkcje apoenzymu

Apoenzym i enzym (prosty enzym) to jedne z ważnych cząsteczek wymaganych do sprawnych procesów metabolicznych. Pełnią kilka funkcji w żywym systemie, takich jak:

  • Tworzenie holoenzymów
  • Katalizowanie reakcji biochemicznych

Przyjrzyjmy się bliżej funkcjom apoenzymu i enzymu.

Tworzenie holoenzymów

Apoenzymy są głównym składnikiem białkowym holoenzymów, które pozostają nieaktywne. Po związaniu z kofaktorem (takim jak koenzymy lub jony metali) apoenzym ulega aktywacji i tworzy holoenzym.

Katalizowanie reakcji biochemicznych

Po związaniu z kofaktorem (takim jak koenzym lub jony metali jak jony żelaza, magnezu, manganu, kobaltu, miedzi, cynku) tworzy holoenzym. Holoenzym jest wtedy zdolny do wiązania się z określonym substratem i przekształcania go w produkt. W ten sposób katalizuje reakcję biochemiczną.

Struktura apoenzymów

Ponieważ apoenzymy są nieaktywną częścią holoenzymów, ich budowa jest mniej więcej podobna do budowy prostych enzymów idealnych.

Apoenzymy to przede wszystkim białkowa część holoenzymów. Składa się z węgla (C), wodoru (H2), tlen (O2) i cząsteczki azotu (N). Apoenzymy wiążą się z częściami niebiałkowymi (kofaktorami) i ulegają aktywacji dzięki swoim właściwościom katalitycznym. Następnie wiąże się z określonym podłożem i efektywnie zamienia go w produkt. 

Przykłady apoenzymu

W organizmie każdego żywego organizmu znajduje się kilka różnych typów apoenzymów. Niektóre najczęstsze przykłady apoenzymów to: 

  • Oksydaza glukozowa.
  • Anhydraza węglanowa
  • Oksydaza cytochromowa
  • Kinaza pirogronianowa
  • Karboksylaza pirogronianowa
  • Oksydaza monoaminowa
  • Catalase
  • Dehydrogenaza mleczanowa
  • Polimeraza DNA

Oksydaza glukozowa

Oksydaza glukozowa jest jednym z najczęstszych apoenzymów, który potrzebuje kofaktor dinukleotydu flawina-adenina do jego aktywacji. Enzym znajduje się na ogół w penicylinie (Penicillium notatum), stąd nazywany również jako Notatin.

Anhydraza węglanowa

Anhydraza węglowa jest holoenzymem ułatwiającym wzajemne przekształcanie się dwutlenku węgla i wody oraz zdysocjowanych jonów kwasu węglowego. Anhydraza węglanowa jest metaloenzymem, ponieważ forma apoenzymu wymaga koordynacji z grupa protetyczna Zing za swoją działalność.

Oksydaza cytochromowa

Oksydaza cytochromowa lub oksydaza cytochromowa c jest transbłonowym kompleksem białkowym występującym w większości żywych organizmów, w tym również w bakteriach i archeonach. To jest enzym obecny w drogach oddechowych łańcuch transportu elektronów. Kompleks zawiera kilka podjednostek, w tym dwa hemy, cytochrom a i cytochrom a3 oraz dwa centra miedzi, centra CuA i CuB. Oksydaza cytochromowa wymaga do aktywacji kofaktorów jonów miedzi. 

Kinaza pirogronianowa

Kinaza pirogronianowa jest wymaganym apoenzymem Mg2+ jony jako kofaktor jego działalności. Enzym wymagany w procesie glikolizy, gdzie katalizuje przeniesienie grupy fosforanowej z fosfoenolopirogronianu (PEP) do adenozynodifosforanu (ADP), przekształca jedną cząsteczkę pirogronianu i jedną cząsteczkę adenozynotrójfosforanu (ATP). 

Karboksylaza pirogronianowa

Karboksylaza pirogronianowa to kolejny najczęstszy apoenzym, który wymaga Jony Mg2+ jako kofaktor dla jego aktywacji, podobnie jak kinaza pirogronianowa. Karboksylaza pirogronianowa katalizuje proces karboksylacji pirogronianu do szczawiooctanu (OAA). 

Oksydaza monoaminowa

Oksydaza monoaminowa jest enzymem katalitycznym, który katalizuje deaminację oksydacyjną monoamin, gdzie tlen jest używany do usunięcia grupy aminowej. Jest to apoenzym związany z kofaktor FAD za jego katalityczną aktywację.

Catalase

Katalaza to kolejny najczęstszy przykład apoenzymów występujących w prawie każdym żywym organizmie, który wymaga manganu Mg2+jony za jego katalityczną aktywację. Aby chronić komórkę przed uszkodzeniem oksydacyjnym, enzym katalazy rozkłada nadtlenek wodoru na wodę i tlen.

Dehydrogenaza mleczanowa

Enzym dehydrogenaza mleczanowa katalizuje konwersję mleczanu do pirogronianu. Potrzebuje kofaktor NAD za jego katalityczną aktywację. Enzym odgrywa znaczącą rolę w beztlenowych szlakach metabolicznych.

Polimeraza DNA

Polimeraza DNA jest głównym enzymem katalizującym syntezę cząsteczek DNA z trifosforanów nukleozydów. The Polimeraza DNA to złożony enzym składający się z kilku podjednostek. Podobnie jak inne formy apoenzymów, również wymaga jony manganu (Mg2+) za swoją działalność. 

Co jest ważne w przypadku apoenzymów?

Najważniejszą rzeczą dotyczącą apoenzymu i enzymu jest to, że są bardzo wrażliwe na temperaturę i pH. Wysoka temperatura lub mniejsze lub większe pH środowiska komórkowego zmniejszają jego aktywność, a nawet powodują destrukcję enzymu. 

Jako całość apoenzymy są jednym z najważniejszych składników katalizatorów reakcji biochemicznych w komórce. Tutaj dyskutujemy o apoenzym i enzym wraz z kilkoma ważnymi faktami związane z nimi. Mam nadzieję, że nasz artykuł o apoenzymie i enzymie będzie dla Ciebie pomocny. 

Przeczytaj także: