3 fakty dotyczące struktury białka i funkcji alfa helisy

by

Helisa alfa to drugorzędowa struktura białka. Łańcuchy główne lub kręgosłup skręcają się spiralnie, podczas gdy łańcuchy boczne zwisają na zewnątrz i oddalają się od niego.

Struktury alfa helisy białka składają się z podobnych reszt o tej samej konfiguracji, tak że wiązania wodorowe powstają w odpowiednich przestrzeniach. Wiązania wodorowe odpowiadają za stabilność białka alfa helisy.

Struktura białka alfa helisy

Struktura alfa helisy białka ma strukturę helikalną, jak sama nazwa wskazuje. Przyjrzyjmy się szczegółom alfa helikalnej struktury białka.

  • Alfa helisa to drugorzędowa struktura białek lub polimerów peptydów, które mają sztywną strukturę przypominającą pręciki.
  • Te łańcuchy polipeptydowe mogą być zarówno lewoskrętne, jak i prawoskrętne, ale prawoskrętne są częściej spotykaną drugorzędową strukturą białka.
  • Łańcuchy boczne polipeptydów są skierowane na zewnątrz i z dala od helisy.
  • Polarne łańcuchy boczne poprawiają stabilność konstrukcji.
  • Aby dodatkowo zwiększyć stabilność alfa helisy, kilka takich zwiniętych białek alfa łączy się, tworząc funkcjonalny motyw.
  • Białka alfa helisy mają 3.6 reszt aminokwasowych w każdym obrocie helikalnym i skok 0.54 nm (lub 5.4 Å).
  • Mają długość 10-15 reszt aminokwasowych i szerokość około 12 Å.
  • Wewnątrzcząsteczkowe wiązania wodorowe, które tworzą się między grupą -NH aminokwasów a grupą -COOH aminokwasów, są oddalone od siebie o cztery reszty, dzięki czemu struktura alfa helisy białka jest stabilna.
1058px 225 Wiązanie peptydowe 01 edytowane
Kredyt obrazu: Wikimedia Commons. Struktura alfa helisy białka.
StrukturaSekondare
Kredyt obrazu: Wikimedia Commons. Wiązanie wodorowe obecne między grupą -NH i czterema resztami oprócz grupy -COOH.

Alfa Helix Sekwencja aminokwasów

Niektóre aminokwasy są zdolne do tworzenia struktury alfa-helikalnej, podczas gdy inne ją zakłócają. Dowiedzmy się szczegółowo, dlaczego tak się dzieje.

  • Struktura alfa helisy białek składa się z tych samych reszt, które mogą być resztami aminokwasowymi D- lub L- w pojedynczym łańcuchu polimerycznym.
  • Aminokwasy takie jak alanina, glutamina, leucyna, metionina i arginina mają wyższą tendencję do tworzenia białka alfa helisy i często się w nim znajdują.
  • Aminokwasy, takie jak prolina, glicyna, tyrozyna i seryna, nie występują tak często w białku o strukturze helisy alfa, ponieważ hydrofobowa powierzchnia ich łańcuchów bocznych nie przyczynia się do tworzenia wiązań wodorowych.
  • Aminokwasy mające grupy -R, które są zbyt długie lub zbyt krótkie, nie są zdolne do tworzenia stabilnego łańcucha głównego.
  • Pozostałości glicyny zniekształcają strukturę helisy ze względu na jej ekstremalnie małe rozmiary, co pozwala na uzyskanie kilku naprzemiennych konformacji łańcucha głównego.
  • Niedostępność grupy -NH w pozostałości proliny do tworzenia wiązań wodorowych i ich sztywnej struktury pierścieniowej, czyni ją niekorzystną dla tworzenia helisy alfa, ponieważ zakłóca tworzenie wiązań wodorowych. W rezultacie reszty proliny, jeśli są obecne w strukturze alfa helisy białka, są zwykle znajduje się na początku lub na końcu głównego łańcucha.

Helix Obróć Helix

20-aminokwasowy motyw helisa-turn-helix, który działa jako motyw wiążący DNA, zawiera dimer struktury alfa helisy białka. Dowiedzmy się więcej o helix-turn-helix.

  • Idealnie pasują do główny rowek DNA, który ma również szerokość 12 Å i 6-8 par zasad głębokie (w oparciu o B-DNA, który jest najpowszechniejszą formą DNA), ponieważ ewoluowały strukturalnie, aby móc się do niego dopasować.
  • Helix turn helisa, motywy wiążące DNA składają się z dwie struktury białkowe alfa helisy, które są połączone w skręcić przez krótki łańcuch aminokwasów. Helix turn helix motyw zawiera łącznie dwadzieścia aminokwasów, z których pierwsza alfa-helisa składa się z ośmiu aminokwasów, podczas gdy druga alfa-helisa składa się z dziewięciu aminokwasów.
  • Krótki łańcuch aminokwasowy łączący te dwie struktury białkowe alfa helisy ma długość zaledwie trzech aminokwasów.
  • Te motywy wiążące DNA mają w sumie trzy wysoce konserwowane aminokwasy, tak że każdy składnik helisy skrętu ma jeden zachowany obszar.
  • W pierwszej strukturze białka alfa helisy, alanina na piątej pozycji jest wysoce konserwowany, a następnie glicyna który jest pierwszym aminokwasem z trzech obecnych w łańcuchu skrętu i znajduje się w dziewiąta pozycja w motywie helisy turn helix. Trzeci konserwowany aminokwas zwykle znajduje się w piętnasta pozycja w obrębie drugiej helisy alfa i jest albo walina or izoleucyna.
  • Te konserwowane aminokwasy są głównie odpowiedzialne za: zachowanie struktury helisa-turn-helix tak, aby pasowały do ​​głównego rowka DNA.

Białko kuliste

Białka kuliste składają się zarówno ze struktur alfa helikalnych, jak i arkuszy beta. Zobaczmy szczegółowo, jak ułożone są te dwie różne drugorzędowe struktury białka.

  • W białkach globularnych arkusz beta jest całkowicie pokryty z jednej strony alfa helisami, tak że jedna strona ma polarne łańcuchy boczne, a druga niepolarne łańcuchy boczne.
  • Struktura białka alfa helisy w białku kulistym zwykle ma 11 reszt aminokwasowych z 17 Å długość.
  • Mają hydrofobową lub niepolarną część, która jest zakopana wewnątrz rdzenia, podczas gdy hydrofilowa część jest odsłonięta na zewnętrznej powierzchni. Ta konfiguracja umożliwia globular białko staje się rozpuszczalne w wodzie.

Białko Transbłonowe

Białka transbłonowe są obecne w błonie komórkowej komórki, tak aby przez nią przechodziły. Omówmy szczegółowo skład białka transbłonowego.

  • Białka alfa helikalne stanowią główną część białek transbłonowych.
  • Struktura alfa helisy białka obecnego w dwuwarstwie lipidowej komórki, zwykle jako białko transbłonowe posiada zarówno hydrofobowe, jak i hydrofilowe łańcuchy boczne.
  • Hydrofobowe łańcuchy boczne oddziałują z lipidem obecnym w błonie, podczas gdy hydrofilowe łańcuchy boczne pozostają odsłonięte na zewnętrznej powierzchni.
Edytowano białka błonowe
Kredyt obrazu: Wikimedia Commons. Białka błonowe helisy alfa.

Elektromagnes alfa

Solenoidy alfa są superskręconymi strukturami złożonymi z motywów helix turn helix ułożonych w sposób antyrównoległy. Przyjrzyjmy się strukturom elektromagnetycznym alfa.

  • Mogą również składać się z białek z powtórzeniami Armadillo lub HEAT.
  • Są strukturalnie skuteczny w oddziaływaniach białko-białko jak ich konformację można łatwo zmienić za pomocą sił mechanicznych.

Fnamaszczenia Alfa helisa białka

Chociaż specyficzna funkcja białek alfa helikalnych zależy od ich struktury trzeciorzędowej, biorą one udział w kilku różnych procesach metabolicznych wewnątrz komórki.

Grupy funkcyjne łańcuchów bocznych aminokwasów w cylindrycznej helisie lub łańcuchu głównym struktury alfa helisy białka, które wystają, są odpowiedzialne za interakcję z innymi motywami strukturalnymi białka lub z miejscami wiązania wodorowego w większych lub mniejszych rowkach DNA.

Przyjrzyjmy się szczegółowym strukturom niektórych motywów funkcjonalnych struktur alfa helikalnych białek.

Motywy wiążące DNA

Motywy wiążące DNA to struktury białkowe, które wiążą się z głównym rowkiem DNA i biorą udział w regulacji genów.

Helix Obróć Helix

  • Białko alfa helisy 20 aminokwasów działający jako motyw wiążący DNA, zwany także domeną helix-turn-helix, odpowiada za utrzymanie strukturalna integralność DNA by oprawa w jej głównym rowku podczas gdy białko arkusza beta wiąże się z mniejszą bruzdą DNA. To również umożliwia wiązanie czynników transkrypcyjnych do sekwencji docelowej w DNA.
  • Helix-turn-helix może pasować do głównego rowka DNA z różną orientacją, to znaczy równolegle lub przeciwnie.
  • W głównym rowku –Koniec NH2 pierwszej helisy alfa oddziałuje z ujemnym ładunkiem szkieletu fosforanowego ponieważ koniec -NH2 ma niewielki ładunek dodatni. Motyw helisy turn helisa oddziałuje z bardzo specyficznymi grupami fosforanowymi o około 5-6 parach zasad obecnych w szkielecie DNA, tworząc wiązania wodorowe.

Helisa Pętla Helisy

  • Te helisa- pętla- helisa motywy to białka wiążące DNA, które odgrywają rolę czynniki transkrypcyjne i mieć konserwowana sekwencja 40-50 aminokwasów.
  • Ich specyficzność wiązania DNA zależy od 15 reszt aminokwasowych zwanych białkami basic helix-loop-helix (bHLH).
  • Brak podstawowej helisa-pętla-helisa prowadzi do heterodimeryzacji tych motywów, co uniemożliwia im wiązanie się z DNA.
  • Białka helisy pętli posiadające ten segment bHLH działają jako czynniki transkrypcyjne, podczas gdy te, które nie mają segmentu bHLH działają jako ich negatywne regulatory.

Białka kuliste

Białka kuliste są najbardziej rozpowszechnioną formą białek i są tak nazywane ze względu na ich kształt, gdzie hydrofobowa powierzchnia jest ukryta wewnątrz kulki, podczas gdy hydrofilowa powierzchnia pozostaje odsłonięta.

  • Są w stanie wykonywać różnorodne funkcje, takie jak: białko wiążące (przykład: histon, który wiąże się z DNA), biokataliza (wszystkie enzymy są białkami globularnymi), regulacja, transportu, krzepnięcie krwi (przykład: fibryna), struktury komórkowe i pozakomórkowe (przykład: aktyna w tworzeniu mikrofilamentów i białkach błony komórkowej), immunitet (przykład: immunoglobuliny), białka błonowe (przykład: białka transbłonowe) i sygnalizacja komórkowa.
hem
Kredytowych Image: System Colorado Community College. Struktura hemoglobiny, białka kulistego.

Białko Transbłonowe

Struktury alfa helisy białek składają się zwykle z białek transbłonowych i wielokrotnie przemieszczają się po warstwie bilipidowej.

  • Funkcje tych transbłonowych białek helikalnych zależą od ich lokalizacji w dwuwarstwie lipidowej.
  • Mogą funkcjonować jako transport mostek dla polarnych lub hydrofilowych substancji rozpuszczonych, rozpoznawanie sygnału, receptory i jako pompy jonowe.

Domeny zwojów spiralnych

  • Te domeny są wszechobecny w białkach znaleźć w większości organizmów.
  • Jak zachowane są alternatywne, trzecie lub czwarte reszty hydrofobowe w domenach zwiniętych zwojów łączą się one w unikalny sposób, tak że ich hydrofobowe strony są zwrócone do siebie. Mogą zwijać się wokół siebie równolegle lub przeciwnie do siebie,.
  • Domeny zwojów cewki odgrywają ważną rolę w system transportu pęcherzyków błonowych, gdzie oni ułatwiają zmiany konformacyjne w centriolach, aparat Golgiego i pęcherzyki transportowe.
  • Występują również w kinetochorach, gdzie umożliwiają przyczepienie włókien wrzeciona do chromatyd.
  • Są często używane jako dystansery molekularne do oligomeryzacji. Pośredniczą w wiązaniu pęcherzyków, działając jako cząsteczka rozdzielająca, która wypełnia lukę 0.5 µm między aparatem Golgiego a pęcherzykami transportowymi.
315px GCN4 zwinięty dimer cewki 1zik tęcza
Kredyt obrazu: Wikimedia Commons

Elektromagnesy alfa

Elektrozawory alfa składają się z powtarzających się par struktur alfa helisy białek, które łączą się w sposób antyrównoległy.

  • Mogą być obecne na zewnętrznej powierzchni białka, gdzie mogą ułatwiać interakcja między białkami lub mogą zostać zakopane w białku również tam, gdzie biorą udział kształtowanie białka.
  • Są zaangażowani w biosynteza białek, transport pęcherzyków, naprawa DNA i działać jako czynniki transkrypcyjne , jak również.
  • Elektrozawory alfa znajdują się w kompleksy porów jądrowych , jak również.
Białka alfa helikalne
Kredyt obrazu: Wikimedia Commons.

Wnioski

Można powiedzieć, że struktura alfa helisy białka jest nie tylko wszechobecna w swojej obecności, ale także wszechobecna w swoich funkcjach. Ich funkcje są zróżnicowane nie tylko ze względu na ich strukturę i kopolimery, ale także ich topologię.

Przeczytaj także: